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LL-37 es la única catelicidina humana, un péptido antimicrobiano que se genera por la escisión de la proteína precursora hCAP18. Es un componente auténtico de la inmunidad innata y, a la vez, está implicada en la patogénesis de enfermedades inflamatorias de la piel. Cualquier descripción honesta debe incluir ambas facetas.

Esta guía sitúa a LL-37 dentro del campo más amplio de la terapia con péptidos y está redactada para profesionales clínicos. Se trata de educación clínica, no de asesoramiento médico, y nada aquí debe interpretarse como una recomendación de tratamiento o protocolo.

Definición rápida: la LL-37 es la catelicidina humana, un péptido antimicrobiano activo en la defensa inmunitaria innata, la cicatrización de heridas y la angiogénesis. Fue retirada de la Categoría 2 de la FDA en abril de 2026 — lo cual no constituye una aprobación — y está implicada en la rosácea y la psoriasis.

¿Qué es LL-37?

La LL-37 es un péptido de 37 aminoácidos que comienza con dos residuos de leucina — de ahí su nombre. Se produce como parte de la proteína precursora hCAP18, que se almacena en los gránulos de los neutrófilos y se expresa en células epiteliales de superficies de barrera, como la piel, el intestino y las vías respiratorias, y luego se escinde para liberar el péptido activo.

Es catiónica y anfipática: tiene carga positiva y una cara hidrofílica y otra lipofílica bien diferenciadas. Esa arquitectura le permite insertarse en las membranas bacterianas, que tienen carga neta negativa, y alterarlas, mientras respeta en gran medida las membranas de las células del huésped.

Su expresión es inducida por la vitamina D. Se trata de uno de los vínculos moleculares mejor caracterizados entre el estado de la vitamina D y la función inmunitaria innata, y es una afirmación más precisa que la mayoría de las que se hacen sobre la vitamina D y la inmunidad.

Qué hace LL-37

Sus funciones van mucho más allá de la actividad antimicrobiana directa. La LL-37 actúa como quimioatrayente, reclutando neutrófilos, monocitos y linfocitos T hacia los sitios de lesión o infección. Promueve la angiogénesis y participa en la reparación de heridas y la reepitelización. También neutraliza el lipopolisacárido bacteriano, atenuando la inflamación mediada por endotoxinas.

Esta amplitud de acción explica el interés en la LL-37 como agente terapéutico para la cicatrización de heridas y las infecciones, y tiene una base biológica legítima. Los péptidos antimicrobianos también se estudian como posible respuesta a la resistencia a los antibióticos, ya que la alteración de la membrana es más difícil de evadir que una diana molecular específica.

Cuándo la LL-37 impulsa la enfermedad

Lo que omite el material de marketing es que la LL-37 está implicada causalmente en enfermedades inflamatorias de la piel.

En la rosácea, el procesamiento anormal de la catelicidina genera formas de péptido más inflamatorias que la LL-37, normal, y en la piel afectada se encuentran niveles elevados de estas especies. Esto se entiende como un factor que contribuye al proceso de la enfermedad, no como un hallazgo incidental.

En la psoriasis, la LL-37 forma complejos con el propio ADN del paciente. Esos complejos activan las células dendríticas plasmacitoides a través de una vía que normalmente responde al ADN microbiano, lo que impulsa la producción de interferón y contribuye a romper la autotolerancia. En ese contexto, la LL-37 funciona como un autoantígeno.

La implicación clínica es directa: se trata de un péptido inmunoactivo con capacidad documentada de generar inflamación, y administrarlo de forma exógena no es un acto neutral. Cualquier paciente con rosácea, psoriasis u otra afección inflamatoria mediada por interferón amerita especial precaución.

Estado regulatorio — expresado con precisión

La LL-37 fue uno de los doce péptidos retirados de la Categoría 2 de la FDA el 15 de abril de 2026. La Categoría 2 designa sustancias identificadas como de riesgo significativo para la seguridad, lo que en la práctica impide usarlas en preparaciones magistrales.

El retiro no equivale a una aprobación. Levanta la designación de riesgo para la seguridad y deja la sustancia pendiente de evaluación; no incluye a la LL-37 en la lista 503A de sustancias a granel, no la convierte en un medicamento aprobado y, por sí solo, no establece su elegibilidad para preparaciones magistrales. Presentar este cambio como una autorización de la FDA es inexacto y expone a incumplimientos normativos. El mismo matiz se aplica a los doce péptidos, como se detalla en nuestra guía de PEG-MGF.

Nuestro formulario de péptidos recoge el estado actualizado de cada agente, y esta categoría ha cambiado dos veces en tres años.

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LL-37: preguntas frecuentes

¿Qué es LL-37?

LL-37 es la única catelicidina humana, un péptido antimicrobiano catiónico de 37 aminoácidos que se libera a partir de la proteína precursora hCAP18. La producen los neutrófilos y las células epiteliales de las superficies de barrera, y forma parte de la defensa inmunitaria innata.

¿Aprobó la FDA la LL-37 en 2026?

No. El 15 de abril de 2026 se retiró de la Categoría 2,, lo que levanta una designación de riesgo significativo para la seguridad. Eso no constituye una aprobación, no la incluye en la lista 503A de sustancias a granel y, por sí solo, no establece su elegibilidad para preparaciones magistrales.

¿Cómo participa LL-37 en la rosácea y la psoriasis?

En la rosácea, el procesamiento anormal de la catelicidina genera formas de péptido más inflamatorias, presentes en niveles elevados en la piel afectada. En la psoriasis, la LL-37 forma complejos con el propio ADN del paciente y activa las células dendríticas plasmacitoides, lo que impulsa la producción de interferón y contribuye a romper la autotolerancia.

¿Qué función cumple LL-37 en la inmunidad normal?

Altera directamente las membranas bacterianas, recluta neutrófilos, monocitos y linfocitos T hacia los sitios de infección o lesión, promueve la angiogénesis y la reparación de heridas, y neutraliza el lipopolisacárido bacteriano.

¿Existe un vínculo entre la vitamina D y LL-37?

Sí. La vitamina D induce la expresión de catelicidina; se trata de uno de los vínculos moleculares mejor caracterizados entre el estado de vitamina D y la función inmunitaria innata.